近日，色情视频武占省教授团队在《ACS Sustainable Chemistry & Engineering》（SCI一区，IF=7.3，TOP期刊）和《Applied Surface Science》（SCI二区，IF=6.9，TOP期刊）分别发表了题为“Aspartic acid-mediated potential matching directs assembly ofMOF-enzyme composites featuring accessible active sites for enhanced biocatalysis”、“Immobilization of snailase for ginsenoside CK catalysis via defect-engineered metal-organic framework with internal environment modification”的研究论文。论文第一作者为石河子大学&色情视频 联合培养博士研究生李润泽，通讯作者为色情视频 武占省教授，色情视频 申倩倩副教授、杨博龙副教授、刘啸尘副教授、西北大学范代娣教授、清华大学李春教授合作指导。

酶在固定化载体界面上的随机吸附会导致催化活性位点的构象畸变、底物结合口袋结构错配以及传质通道的堵塞，从而严重限制了催化效率。作者提出了一种基于天冬氨酸介导的势能匹配计算引导型界面工程策略。通过在关键界面引入天冬氨酸残基来调节界面势能，蛋白能够以最优构象自发吸附在金属-有机框架（MOF）载体表面，从而实现酶分子空间取向的高可控性（活性位点取向概率>90%）。结果表明，与未修饰体系相比，该策略使β-葡萄糖苷酶（β-G）的催化活性提高了4.21倍，微观质量传递效率提高了5.64倍，最终实现了人参皂苷CK86.6%的总转化效率。这项工作证明了界面势能匹配在同时稳定酶构象和最大化传质可及性方面的作用，为酶固定化提供了一个通用平台。

金属有机框架（MOFs）通过模拟细胞的隔室化结构来包封酶，从而促进天然酶在极端环境中的应用。克服活性与稳定性之间的权衡，仍是酶固定化领域当前面临的挑战。作者利用天冬氨酸（Asp）修饰结构缺陷型金属有机框架，为酶分子创造有利的内部环境，并部分减轻了载体缺陷对蛋白质产生的不利影响。同时，载体缺陷的结构改善了底物的质量传递。因此，所得的Asp@aZIF-Sna展现出优异的热稳定性（80 °C时保留44.77%活性）和操作耐久性（经七次循环后仍保留75.25%活性）。48小时内实现了88.18%的转化率，与ZIF-8包封的复合酶相比提高了6.06倍。本研究表明，通过天冬氨酸对结构缺陷载体进行改性并优化其内部环境，是提高酶活性和稳定性的有效策略。

该研究得到了国家自然科学基金(22578346)、陕西省三秦英才特殊支持计划一流创新创业团队（2025-TZTD-058）、陕西省青年科技创新研究团队（2022TD071）、西安市重点实验室绩效奖励项目（2021JH-201-0004）等资助。

原文链接：//doi.org/10.1021/acssuschemeng.5c10851

//doi.org/10.1016/j.apsusc.2025.165241

（撰稿：李润泽、武占省 审核：武峥）